MuodostusTiede

Histones - se ... Rooli histonien DNA

Nukleiinihappo DNA: n mukana tumassa eukaryoottisolujen, kompakti pakattu ansiosta erikoisrakenteita. Vuonna sytologia ne kuluvat erityinen nimi - histonien. Se on peptidi, joka näyttää kemialliset ominaisuudet. Niiden rakenne ja toiminnot suoritetaan solussa, käsitellään tässä artikkelissa.

DNA on järjestetty tumassa

Jotta "puristaa" pitkä polynukleotidi ketjun DNA microspace solun tumassa siinä on erikoinen "kela" - proteiinien, histonien. Ne kaksijuosteinen lankaa deoksiribonukleiinihappoon. Tämä rakenne, joka sijaitsee karyoplasm kutsutaan nukleosomissa. Biokemialliset tutkimukset paljastivat, että histoniproteiinin järjestetty useita muutoksia: histoni H1 / H5, H2A, H2B, H3, H4. Ensimmäinen peptidi tätä luetteloa kutsutaan linkkeriin, toinen lehmät. Näiden histoni proteiinit muodostavat nukleosomin.

Ominaisuudet rakenteen Nukleosomeihin peptidien

Kemiallinen analyysi vahvisti se, liiallisen sisällön ydinhistonin molekyylien aminohappojen, kuten lysiinin ja arginiinin. Ensimmäinen on olennainen ja toinen osittain vaihdettavissa ja sitä on läsnä käytännöllisesti katsoen kaikissa peptidejä. Histoniproteiinit kertyy ylimäärä positiivinen varaus aminohappotähdettä. Ne neutraloivat negatiivisten varausten kokonaismäärä PO 4 3 anioneja, sisältyvät DNA: han. Toinen piirre rakenteen näiden proteiinien on se, että se on lähes identtinen organismia, joka kuuluu valtakunnan kasvien, eläinten ja sienet.

Koska histonit - proteiinit on ydin, ne johtuvat sen rakenteesta, voivat osallistua tapahtuvien prosessien karyoplasm. Esimerkiksi, tärkeintä transkriptioprosessin H1 peptidi - histoniproteiinin säilyttäen nukleosomit ovat osa kromatiinin hallitusti, kompakti ydin. Myös, jos DNA: n vaurioon loci, niin sanottu ydin peptidin variantin molekyylit ovat mukana korjaus nämä osat.

ydinpeptidiä

Ne määrittelevät rakenteen nukleosomin, joka koostuu neljän tyyppisiä molekyylejä kutsutaan H2A, H2B ja H3 ja H4. Nukleosomit ovat kaksi kunkin molekyylin, tällainen rakenne on nimeltään oktameeriä. Molekyyli deoksiribonukleiini ydinproteiineja ja muodostavat väliinsä hydrofobisen, vety ja kovalenttisia sidoksia. Proteiinit, histonit ovat ytimessä nukleosomin. ne sisältävät myös jäsentymätön NC-hännät. Nämä osat koostuvat 15-30 aminohappotähdettä ja ovat mukana epigeneettinen prosesseja, jotka hallitsevat geenin ilmentymistä. Ydinhistonien keskiosa nukleosomit on pieni molekyylipaino, niiden alueilla, toisin kuin loppuosat saarekkeet sisälsi hydrofobisia monomeerejä proteiini väliini, proliini, Lezina metioniinin.

Viimeaikaiset tutkimukset biokemian alan ovat johtaneet hypoteesin histonin koodin. Toisin kuin geneettinen koodi on yleinen kaikenlaisen solun elämän maapallolla, histoni koodi on vaihteleva. Tämä termi tarkoittaa, muutetaan häntäosat peptidien asetyloinnista saatu reaktio, metylaatiossa, fosforylaatiossa. Kaikki nämä kemialliset prosessit tapahtuvat läsnä ollessa multientsyymi- komplekseja. Koska tällainen biokemiallisia prosesseja, muokkaava ydinhistonien, ja säätö tapahtuu geenien ilmentymisen, jotka ohjaavat intranukleaarinen reaktiot, joihin liittyy DNA: korjaus, transkriptio, replikaation. Itse vaikutuksen alaisena kromatiinijuosteiden histonin koodimuutoksia läpikäy remontin eli muuttamalla sen pakkauksen nukleosomikokoisten (sinetöidä tai päinvastoin, irrottaa).

linkkeri proteiini

Histoni H1 on kromatiinin, on yhdistetty ulko-osaan nukleosomikokoisten ja säilyttää siihen supercoil deoksiribonukleiinihappo. Kiinnittyminen tapahtuu sijainti tetrameeri, joka koostuu kahdesta peptidimolekyylien H3 ja H4 kahden molekyylin. Edustajat luokan ja luokan lintujen matelijat punasolujen sijasta histoni H1 linkkerin proteiini löytänyt toisen H5.

H1 peptidi käsittää HMJB-verkkotunnuksen - rakenteellinen osa, jossa on noin 80 aminohappotähdettä. Hän on käytännössä sama useimmissa organismeihin, mukaan lukien kasvit, eläimet ja ihmiset. Tämä verkkotunnus ei kuulu muutos- ja on konservatiivinen. Peptidi N1 on kahta avaruuskonfiguraatiot: supistetussa palloksi ja laskostumattoman - asteen muodossa. Jälkimmäinen tapahtuu, kun viestintä ei C-terminaalinen alue histoni n DNA: ta sitovia domeeneja. Kytkijäpeptidi aktiivisesti mukana kopiointiin geenien mRNA-molekyylin, joka on itse-kaksinkertaistaa DNA prosesseja, sekä korjaus vaurioitunut sen loci. Tämä on biologinen rooli histonien DNA.

Kuten proteiinit muodostavat oktameeriä

Toisin kuin peptidi H1, muun tyyppisiä histonien kutsutaan lehmän, tunnettu siitä, että riittävä sitkeys muodostamiseksi variantti. Esimerkiksi H2A on eniten muutoksia: H2AZH2AX MACROH2A. Ne eroavat toisistaan:

  • C-terminaalinen aminohapposekvenssi.
  • Sijainti genomissa.

Esimerkiksi histoni variantti H2ABbd yhdistetty kromatiinin, jossa DNA: n transkriptio tapahtuu. MACROH2A peptidi on interfaasivaiheessa kromosomeja. Sytologinen tutkimuksissa on havaittu, että histoni H4 variantti muotoja on tunnistettu, mutta se voi muodostaa suuren määrän kovalenttisia sidoksia muihin proteiineihin kuuluvat oktameerin nukleosomit. Niinpä tutkijat uskovat, että histonien - erityinen ryhmä proteiineja, jotka ovat käytännössä osa chromatin kaikkien solujen elämänmuotojen.

Miten säilyttää tietoja histonien genomissa

Voidaan väittää, että lehmät, ja linkkeri histoni muunnos koodattu geeniklusterit ilmaistuna synteettisessä vaiheessa solun elinkaaren. Esimerkiksi ihmisen perinnöllinen taipumus ryhmä nimeltä HIST1 se koostuu 35 sijaitsevat geenit kuudennen somaattisten kromosomi pari. HIST2 klusteri käsittää kuusi geeniä, jotka koodaavat histonit, ja kromosomaalinen sijainti ensimmäisen parin. Se sisältää myös lokuksen HIST3, joka käsittää kolme geeniä. Kahdennessatoista pari on yksi geeni, joka koodaa histoni H4. Mielenkiintoista on, että ydin proteiinin geenien introneita, ja geenit variantin histonien, päinvastoin, sisältävät niitä ja ovat hajallaan genomissa.

Yhteenvetona, olemme havainneet, että histonit - proteiineja on mukana annetussa säikeiden tuman DNA: n, mutta myös prosessien sääntelyn, korjaus ja transkriptio tapahtuu se.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 fi.delachieve.com. Theme powered by WordPress.